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La cinetica di Michaelis-Menten e la sua rappresentazione grafica
La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione di substrato. Questo modello, fu proposto da Leonor Michaelis e Maud Menten nel . Inibitori ed induttori enzimatici sono sostanze in grado di alterare la cinetica enzimatica.
Il modello cinetico spiega come all'aumentare anche di poco della concentrazione del substrato disponibile all'enzima (di concentrazione supposta costante), la velocità della reazione aumenti vertiginosamente fino al raggiungimento di un massimo, chiamato Vmax. In questo punto la reazione ha raggiunto la velocità massima possibile semplicemente perché è presente tanto substrato da saturare tutto l'enzima presente in soluzione, perciò un'ulteriore aggiunta di substrato non servirebbe in quanto non verrebbe più attaccato da enzimi. Ciò avviene perché non sono più presenti enzimi liberi, ma solo forme enzimatiche legate al substrato.
La costante di Michaelis-Menten, KM, rappresenta la quantità di substrato necessaria affinché la reazione abbia velocità pari a metà della velocità massima.
Essa equivale al seguente rapporto:
Riportando su un diagramma cartesiano l'andamento della velocità di reazione, dedotta secondo la cinetica di Michaelis-Menten, in funzione della concentrazione di substrato si ottiene graficamente un ramo di iperbole.
Risultano di ovvia deduzione le seguenti considerazioni:
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