La fosforilazione ossidativa

E' uno dei due sistemi di trasduzione dell'energia più importanti della biosfera, e costituisce la via di sintesi dell'ATP (partendo da ADP e P_i) attraverso il trasferimento di elettroni all'ossigeno. E' la tappa finale di tutte le reazioni enzimatiche che prevedono la degradazione ossidativa dei carboidrati, degli acidi grassi e degli amminoacidi nelle cellule aerobiche. Il processo di fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri e consente di ossidare l'ossigeno ad acqua.
I mitocondri, organelli cellulari, sono provvisti di una doppia membrana. La membrana esterna è facilmente permeabile a piccole molecole e a ioni, mentre la membrana interna è impermeabile a quasi tutti gli ioni ed alle piccole molecole, consentendo il passaggio attraverso di essa solo alle specie chimiche aventi specifici trasportatori di membrana. Nella membrana sono presenti i componenti della catena respiratoria preposti alla sintesi di ATP.

Nella matrice mitocondriale (lo spazio fra le due membrane) è contenuto il complesso della piruvato deidrogenasi, gli enzimi del ciclo dell'acido citrico e della via di ossidazione degli acidi grassi.
Gli elettroni che agiscono nella catena respiratoria sono differenti, esaminiamoli nel dettaglio. Premettiamo che, quasi tutti gli elettroni coinvolti nel trasporto, sono il frutto di varie fasi di deidrogenazione (ossidazione del piruvato, ciclo dell'acido citrico, β ossidazione degli acidi grassi ecc.).br> I trasportatori di elettroni verso cui gli elettroni sopra esaminati vengono incanalati sono , in massima parte, proteine integrali di membrana, contenenti gruppi prostetici capaci di accettare e donare uno o due elettroni, accettandoli dal trasportatore che lo precede e donandoli al donatore che lo segue, instaurando in questo modo la catena di trasporto specifica.

Oltre ai trasportatori noti, nella matrice lavorano altri 3 gruppi di trasportatori di elettroni: l'ubichinone, i citocromi e le proteine ferro-zolfo.
L'ubichinone può accettare un solo elettrone (trasformandosi in radicale semichinonico) o due elettroni (quindi riducendosi completamente a ubichinolo UQH₂). L'ubichinone, avendo dimensioni fisiche molto ridotte, ed essendo idrofobico, può liberamente diffondere nel doppio strato lipidico della membrana mitocondriale interna agendo da ponte con i trasportatori di elettroni meno mobili.
I citocromi sono proteine contenenti ferro con il compito di trasferire gli elettroni localizzati nella membrana mitocondriale interna, il loro gruppo prostetico eme conferisce loro il caratteristico colore rosso. Distinguiamo 3 classi di citocromi indicate con le lettere a, b, e c, caratterizzati da diverse modalità di assorbimento della luce. Di questi i citocromi a e b sono saldamente legati alla proteina, i citocromi del gruppo c sono covalentemente legati ai residui di Cys della proteina. Ad eccezione del citocromo c dei mitocondri, gli altri sono rappresentati da proteine integrali di membrana.
Le proteine ferro-zolfo hanno generalmente strutture molto semplici (ad esempio un singolo atomo di ferro coordinato con quattro atomi di zolfo) ma possono anche essere molto complesse e contenere sino a 4 atomi di fero, sono buoni donatori di elettroni avendo vassi potenziali di riduzione standard.

Nella reazione complessiva di ossidoriduzione gli elettroni passano da un donatore primario (esempio il NADH) attraverso flavoproteine, ubichinone, proteine ferro-zolfo e citocromi (tutti immersi nella membrana mitocondriale) per arrivare all'ossigeno. Ognuno di questi complessi rappresenta una frazione delle 4 che costituiscono la catena respiratoria.

le tappe della fosforilazione ossidativa

Il complesso I è una flavoproteina complessa (contenente più di 25 catene polipeptidiche), la reazione catalizzata è la seguente:

NADH + H⁺ +UQ <==> NAD⁺ + UQH2