Gli amminoacidi

GLI AMMINOACIDI

Esistono 20 amminoacidi presenti nelle proteine tutti hanno un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico legati allo stesso atomo di carbonio, detto carbonio. Essi differiscono tra loro per la catena laterale, o gruppo R, che ha struttura, dimensioni e carica diverse ed influenza la solubilità dell'amminoacido nell'acqua. Tutti gli amminoacidi, meno la glicina, hanno l'atomo di carbonio α asimmetrico, legato a quattro gruppo sostituenti diversi: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un gruppo R e un atomo d'idrogeno. L'atomo di carbonio α è quindi un centro chirale. Poiché la posizione degli orbitali di legame intorno al carbonio α è di tipo tetraedrico, i quattro gruppi sostituenti possono disporsi nello spazio in due modi diversi, immagini speculari non sovrapponibili l'un l'altro. La forma naturale degli amminoacidi è la forma L con il gruppo amminico a sinistra, ma possiamo trovare amminoacidi nella forma D con il gruppo amminico a destra (batteri specialmente).

Gli amminoacidi possono essere classificati in base al gruppo R, sono stati suddivisi in cinque classi principali: non carichi ed alifatici, aromatici, polari ma non carichi, carichi positivamente e carchi negativamente.

Gruppi R alifatici, non polari: i gruppi R di questa classe di amminoacidi sono non polari ed idrofobici, le catene laterali di alanina, vali, leucina e isoleicina, sono importanti nelle interazioni idrofobiche all'interno delle strutture proteiche. La glicina è l'amminoacido con la struttura più semplice con una catena laterale che consente una flessibilità di struttura superiore a qualsiasi altra. La prolina ha una gruppo amminico secondario che mantiene una conformazione rigida, riducendo la flessibilità strutturale della catena polipeptidica. 

Gruppi R aromatici: sono la fenilalanina, la tirosina ed il triptofano, essi hanno una catena laterale aromatica e sono relativamente non polari. Il gruppo ossidrilico della tirosina può formare legami idrogeno ed agire come gruppo funzionale importante nell'attività di alcuni enzimi. Il triptofano e la tirosina, ed in minor quantità la fenilalanina, assorbono la luce ultravioletta.

Gruppi R polari non carichi: questa classe di amminoacidi comprende la serina, la treonina, la cisteina, la meionina, l'asparagina e la glutamina. La cisteina è facilmente ossidabile trasformandosi nel dimero cistina, in cui i due monomeri sono uniti da un ponte disolfuro. 

Gruppi R carichi negativamente (acidi): i due amminoacidi sono l'aspartato ed il glutammato, ognuno dei quali ha un secondo gruppo carbossilico. 

Gruppi R carichi positivamente (basici): sono la lisina, che ha un secondo gruppo amminico, l'arginina che ha un gruppo guanidinico, e l'istidina.

Quando un amminoacido cristallino, ad esempio l'alanina, viene sciolto in acqua, diventa uno ione dipolare, e agire sia come acido, che come base. Le sostanze che hanno questa doppia natura sono anfotere.

I peptidi

Due molecole di amminoacidi possono unirsi covalentemente mediante un legame carbamidico, chiamato legame peptidico. Questo tipo di legame si genera pre eliminazione di una molecola d'acqua dal gruppo carbossilico di un amminoacido e dal gruppo amminico dell'altro.

Quando il numero degli amminoacidi in un peptide è relativamente piccolo, la struttura viene detta oligopeptide, se gli amminoacidi sono invece tanti, il prodotto viene chiamato polipeptide. Le unità amminoacidiche presenti in un  peptide vengono spesso chiamate residui.

Il legame peptidico è il legame covalente più importane tra gli amminoacidi di un peptide o di una proteina. Solo un altro legame covalente si ritrova con sufficiente frequenza, il ponte disolfuro che si forma tra i residui di cisteina.