Ma che cosa è, e come funziona un ENZIMA?

Ma che cosa è, e come funziona un ENZIMA?

Trattasi di una struttura molecolare di natura proteica (struttura quaternaria), che negli organismi viventi svolge la funzione di catalizzatore biologico, ossia di sostanza capace di accelerare il decorso di una reazione chimica e quindi di raggiungere nel minor tempo possibile lo stato di equilibrio termodinamico. Un enzima accelera unicamente le velocità delle reazioni chimiche, diretta ed inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità.

Il suo ruolo consiste nel facilitare le reazioni attraverso l'interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato dall'enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova. Come per tutti i catalizzatori, infatti, gli enzimi non sono consumati dalla reazione che catalizzano, né alterano l'equilibrio chimico della stessa. In ogni caso, la differenza principale degli enzimi dagli altri catalizzatori chimici è la loro estrema specificità di substrato. Essi sono in grado di catalizzare solo una reazione o pochissime reazioni simili, poiché il sito attivo interagisce con i reagenti in modo stereospecifico (è sensibile anche a piccolissime differenze della struttura tridimensionale). Tale specificità è legata a diversi fattori che caratterizzano l'associazione tra il substrato ed il sito attivo, come la complementarietà dal punto di vista strutturale, le cariche elettriche, la natura idrofilica o idrofobica.

Sebbene l'unica differenza tra la presenza e l'assenza di un enzima sia la velocità di reazione, a volte l'assenza dell'enzima può dare il via allo sviluppo di altre reazioni non catalizzate, che conducono alla formazione di diversi substrati. In assenza di catalizzatori, infatti, possono subentrare reazioni differenti, caratterizzate da una minore energia di attivazione (trattasi dell'energia necessaria al sistema per iniziare un particolare processo).

L'energia di attivazione consente alle molecole dei reagenti che collidono, di formare il cosiddetto complesso attivato o stato di transizione, la cui esistenza è estremamente breve. Una volta formato lo stato di transizione sono possibili due eventi: il riformarsi dei legami originali (si riottengono quindi i reagenti iniziali); oppure la rottura dei legami iniziali e la formazione di nuovi (che danno origine ai prodotti della reazione). Entrambi questi eventi risultano possibili in quanto ognuno di questi produce un rilascio di energia.

Il compito dell'enzima è quello di diminuire l'energia di attivazione richiesta dal reagente, al fine di facilitare fisicamente l'interazione delle sue stesse molecole costituenti, all'interno del sito attivo dell'enzima. La velocità enzimatica dipende dalle condizioni della soluzione e dalla concentrazione del substrato. Condizioni denaturanti, come le alte temperature (dal momento che l'enzima è una molecola proteica, a temperature elevate si manifesta la denaturazione, che consiste nella perdita parziale, se non addirittura totale della struttura della proteina, con conseguente perdita dell'attività catalitica), pH lontani dalla neutralità o alte concentrazioni saline riducono l'attività enzimatica. Alte concentrazioni di substrato, invece, tendono ad incrementare l'attività.

Alcuni enzimi sono provvisti, oltre che del sito attivo, anche di cosiddetti siti allosterici, che funzionano come degli interruttori, potendo bloccare o attivare l'enzima. Quando una molecola particolare fa infatti da substrato per questi siti, la struttura dell'enzima viene completamente modificata, al punto che esso può non funzionare più. Al contrario, può avvenire che la deformazione metta in funzione l'enzima. Molto spesso la deformazione consiste in un riorientamento dei domini che compongono l'enzima in modo da rendere il sito attivo più accessibile (attivatori) o meno accessibile (inibitori). Queste molecole che regolano l'attività enzimatica sono dette effettori allosterici. Il sito allosterico può essere anche lo stesso sito attivo dell'enzima: in questo caso, in genere, gli attivatori sono gli stessi reagenti, mentre gli inibitori allosterici saranno i prodotti. Molti effettori hanno effetti simili su più enzimi diversi: in questo modo l'allosteria può essere utilizzata per sincronizzare diverse reazioni che si trovano lungo la stessa via o su vie diverse. Ad esempio l'ATP è un inibitore allosterico di molti enzimi che operano su reazioni di catabolismo (glicolisi, ciclo di Krebs..): così quando la sua concentrazione è alta, ovvero la cellula ha molta energia a disposizione, lo stesso ATP rallenta le vie che portano alla produzione di ulteriori molecole ad alto contenuto energetico. Gli inibitori enzimatici sono sostanze in grado di diminuire o annullare l'azione catalitica di un enzima. Possono agire legandosi al sito attivo competitivamente al substrato (inibizione competitiva) o legandosi ad un sito allosterico. L'inibizione può essere reversibile, rendendo possibile il ripristino della funzione catalitica dell'enzima tramite aumento della concentrazione del substrato rispetto all'inibitore; o irreversibile con l'impossibilità di potere ripristinare l'attività catalitica. Gli induttori, invece, sono sostanze in grado di interagire con i siti enzimatici in modo da aumentare la funzionalità dell'enzima.

Gli enzimi sono enormemente utilizzati nell'industria chimica ed in altre applicazioni industriali che richiedono catalizzatori estremamente specifici. Le principali limitazioni al loro impiego sono la scarsa stabilità in solventi differenti da quello biologico e - ovviamente - il numero limitato di reazioni per cui l'evoluzione ha messo a punto enzimi efficaci. Di conseguenza, sta assumendo un'importanza sempre crescente una nuova area di ricerca che mira alla messa a punto di enzimi con determinate proprietà, sia attraverso la modifica di enzimi esistenti, sia attraverso una sorta di evoluzione in vitro.

Alcune applicazioni industriali.