Attivitą catalitica della GGT
La GGT catalizza l'idrolisi di γ-glutamil composti attraverso
il trasferimento del gruppo γ-glutammilico da un substrato donatore al gruppo
amminico di un accettore amminoacidico o dipeptidico (Curthoys e Hughey,1979)
(fig.1.2).
Fig1.2. Reazione catalizzata dalla GGT (Hanigan, 1998).
I principali accettori del gruppo γ-glutammilico sono:
cistina, L-cisteina, L- glutammato, L-alanilglicina, glicilglicina, L-serilglicina
(Griffith et al., 1979; Tate e Meister, 1981). Il glutatione č il principale substrato
fisiologico dell'enzima, ma tutti i γ-glutammil composti sono substrati
della GGT (Magnan et al., 1982).
Diverse sostanze sono in grado di inibire l'attivitą
catalitica della GGT (Meister, 1983), tra queste
troviamo l'acivicina [acido L-(αS,5S)-α-ammino-3- cloro-4,5-diidro-5-isossazolo-acetico],
un potente inibitore irreversibile della GGT che si lega stabilmente alla
serina in posizione 406 sulla catena leggera dell'enzima (Smith et al., 1995) e
il complesso serina-borato, che agisce con un meccanismo di inibizione competitiva in quanto
la serina mima
la struttura α-carbossilica del gruppo γ-glutammilico del substrato
(Tate e Meister, 1978).
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